Белки – линейные нестереорегулярные (т. е. состоящие из разных мономеров) полимеры аминокислот. В живых организмах встречается 20 основных типов аминокислот, обладающих различными физико-химическими свойствами (заряженные и нейтральные, гидрофобные и гидрофильные). Аминокислотные остатки в белках соединены посредством пептидной связи.

Рис. 1. Образование пептидной связи

Белки имеют несколько уровней структурной организации:

• Первичной структурой называется последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
• Вторичной структурой называется последовательность упорядоченных элементов (альфа-спиралей или бета-тяжей), стабилизированных внутримолекулярным водородными связями между пептидными группами разных аминокислот.
• Третичной структурой называется уникальная трёхмерная конфигурация белка, стабилизируемая гидрофобными взаимодействиями, водородными связями, электростатическим взаимодействиями между радикалами аминокислот.
• Четвертичной структурой называется комплекс нескольких полипептидных цепей, химически связанных между собой и стабилизируемых теми же связями и взаимодействиями, что и третичная структура.

Рис. 2. Структура белка

Нарушение уникальной трёхмерной структуры белка (нагреванием или химическими реагентами) приводит к нарушению его функционирования. Этот процесс называется денатурацией.

Основные функции белков в живых организмах: каталитическая (ферментативная; у большинства суффикс -аза: липаза, аминоацил-т-РНК-синтетаза, алкогольдегидрогеназа), транспортная (гемоглобин, липопротеин, каналы мембран), регуляторная (гормоны – инсулин), сигнальная (родопсин, рецепторы гормонов на поверхности клетки), защитная (иммуноглобулины – антитела; фибриноген и протромбин – белки свёртывания крови), структурная (коллаген, кератин), двигательная (актин и миозин), запасная/энергетическая (казеин молока) функции.